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<!DOCTYPE html>

<title>Glykogenolyse</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Glykogenolyse</span></h1>

</header>

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<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Übergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;"><a href="Glykogen" title="Glykogen">Glykogen</a>-Metabolismus<br>Abbau der <a href="Glucane" title="Glucane">Glucane</a>

</td></tr>

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<th style="background:#ABCDEF; color:ä202122; border: 1px solid #ABCDEF;"><a href="Gene_Ontology" title="Gene Ontology">Gene Ontology</a>

</th></tr>

<tr>

<td style="text-align:left; padding: 0 .5em;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/QuickGO/GTerm?id=GO:0005980">QuickGO</a>

</td></tr></tbody></table>

<p>Unter der <b>Glykogenolyse</b> (Synonym: <i>Glykogenabbau</i>) versteht man den physiologischen Abbau von <a href="Glykogen" title="Glykogen">Glykogen</a> zu <a href="Glucose-1-phosphat" title="Glucose-1-phosphat">Glucose-1-phosphat</a> und <a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a>.

</p><p>Der umgekehrte Prozess ist die <a href="Glykogensynthese" title="Glykogensynthese">Glykogensynthese</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Physiologie">Physiologie</h2></div>

<p>Die Glykogenolyse dient dem temporären Ausgleich fehlender Nahrungsglukose. Die <a href="Muskel" class="mw-redirect" title="Muskel">Muskeln</a> nutzen das in ihnen gespeicherte Glykogen selbst, die <a href="Leber" title="Leber">Leber</a> kann durch die Glykogenolyse auch anderen <a href="Organ_(Biologie)" title="Organ (Biologie)">Organen</a> Glucose zur Verfügung stellen.

</p><p>Auslöser für die Glykogenolyse ist ein vermehrter Energiebedarf des Körpers, und die damit verbundene Ausschüttung der <a href="Hormone" class="mw-redirect" title="Hormone">Hormone</a> <a href="Glukagon" class="mw-redirect" title="Glukagon">Glukagon</a> und <a href="Adrenalin" title="Adrenalin">Adrenalin</a>. Das Hormon <a href="Insulin" title="Insulin">Insulin</a> hemmt hingegen die Glykogenolyse.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biochemie">Biochemie</h2></div>

<p>Glykogen ist ein Molekül in dem baumartig Glucose-Moleküle <a href="Glycosidische_Bindung" title="Glycosidische Bindung">glycosidisch miteinander verbunden</a> sind (siehe schematische Abbildung). Dabei werden längere lineare Ketten von Glucose-Molekülen (gelbe Kreise in der Abbildung) durch alpha-1,4-glykosidische Bindungen gebildet, während die Y-förmige Verzweigstellen (grüne Kreise in der Abbildung) durch alpha-1,6-glykosidische Bindungen gebildet werden.

</p><p>Das Hormon Glukagon führt in der <a href="Leberzelle" class="mw-redirect" title="Leberzelle">Leberzelle</a> zu einem Abbau von Glykogen. Dazu wird von der Leberzelle <a href="Cyclisches_Adenosinmonophosphat" title="Cyclisches Adenosinmonophosphat">cAMP</a> aktiviert sowie die Enzyme <a href="Glykogenphosphorylase" class="mw-redirect" title="Glykogenphosphorylase">Glykogenphosphorylase</a> und das sogenannte <a href="Glykogen-Debranching-Enzym" title="Glykogen-Debranching-Enzym">Glykogen-Debranching-Enzym</a> gesteigert produziert.

</p>

<p>Der lineare Anteil des Glykogens mit den alpha-1,4-glykosidische Bindungen wird durch die Glykogenphosphorylase abgebaut. Dort <a href="Katalyse" title="Katalyse">katalysiert</a> das Enzym Glykogenphosphorylase die Bindung freien <a href="Phosphat" class="mw-redirect" title="Phosphat">Phosphats</a> am C1-Atom der Glucose. Die glykosidische Bindung zwischen den Glucose-Molekülen wird dadurch aufgespalten. Als Produkt entsteht <a href="Glucose-1-phosphat" title="Glucose-1-phosphat">Glucose-1-phosphat</a>, welches dann noch zur intrazellulären und verwertbaren Form, dem <a href="Glucose-6-phosphat" title="Glucose-6-phosphat">Glucose-6-phosphat</a>, umgebaut (<a href="Isomerase" class="mw-redirect" title="Isomerase">isomerisiert</a>) wird.

</p><p>Die Glykogenphosphorylase kann das Glykogen allerdings nur bis zum vierten Glucose-Molekül vor der nächsten Verzweigungsstelle abbauen. Um den weiteren Abbau zu ermöglichen, entfernt die <a href="Transferase" title="Transferase">Transferasedomäne</a> des Glykogen-Debranching-Enzym drei der vier Glukose-Moleküle vor der Verzweigungsstelle (hell-gelbe Kreise in der Abbildung) und fügt sie an einer anderen Seitenkette linear (also alpha-1,4-glykosydisch gebunden) an. Die Glucose-Moleküle dieser Seitenkette können nun wieder einzeln durch die Glykogenphosphorylase abgespalten werden.

</p><p>Das verbleibende Glucose-Molekül, das alpha-1,6-glykosidisch gebunden ist (blauer Kreis in der Abbildung), wird vom Glucosidaseteil des Glykogen-Debranching-Enzym abgespalten. Dabei entsteht kein Glucose-1-Phosphat, sondern freie Glucose. So führt die Verzweigung des Glykogens dazu, dass bei der Glykogenolyse zu etwa 90 % Glucose-1-Phosphat entsteht, und nur etwa 10 % freie Glucose.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Regulation_des_Glykogenmetabolismus">Regulation des Glykogenmetabolismus</h3></div>

<p>Adrenalin (Muskel) oder Glucagon (Leber) aktivieren einen <a href="G-Protein-gekoppelter_Rezeptor" class="mw-redirect" title="G-Protein-gekoppelter Rezeptor">G-Protein gekoppelten Rezeptor</a> (GPCR), an der ein <a href="G-Protein" class="mw-redirect" title="G-Protein">G<sub>s</sub>-Protein</a> angedockt ist. Dessen α-Untereinheit hat <a href="Guanosindiphosphat" title="Guanosindiphosphat">GDP</a> gebunden, welches nach Aktivierung des GPCR mit <a href="Guanosintriphosphat" title="Guanosintriphosphat">GTP</a> ausgetauscht wird. Dadurch wird die α-Untereinheit vom Rezeptor freigesetzt und aktiviert eine <a href="Adenylylcyclasen" title="Adenylylcyclasen">Adenylylcyclase</a> (AC). Das dabei gebildete <a href="Cyclisches_Adenosinmonophosphat" title="Cyclisches Adenosinmonophosphat">cAMP</a> aktiviert eine <a href="Proteinkinase_A" title="Proteinkinase A">Proteinkinase A</a> (PKA), die wiederum die Phosphorylierung einer <a href="Phosphorylase-Kinase" title="Phosphorylase-Kinase">Phosphorylase-Kinase</a> (PPK) katalysiert. Die dadurch stimulierte Kinase aktiviert katalytisch eine <a href="Glycogenphosphorylase" title="Glycogenphosphorylase">Glycogenphosphorylase</a> (PYG), welche den Abbau von Glykogen zu <a href="Glucose-1-phosphat" title="Glucose-1-phosphat">Glucose-1-phosphat</a> katalysiert. Proteinkinase A phosphoryliert gleichzeitig eine <a href="UDP-Glykogensynthase" title="UDP-Glykogensynthase">UDP-Glykogensynthase</a> (GYS), welche dadurch inaktiviert wird und die Umkehrreaktion nicht mehr katalysieren kann.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, <a href="Lubert_Stryer" title="Lubert Stryer">Lubert Stryer</a>: <i>Biochemie.</i> 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5.</li>

<li>Donald Voet, Judith G. Voet: <i>Biochemistry.</i> 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004. ISBN 0-471-19350-X.</li>

<li><a href="Bruce_Alberts" title="Bruce Alberts">Bruce Alberts</a>, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: <i>Molecular Biology of the Cell</i>, 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://meshb.nlm.nih.gov/record/ui?ui=D050261">Glycogenolysis</a> in <a href="MeSH" class="mw-redirect" title="MeSH">MeSH</a></li></ul>

<div>

Dieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema. Er dient weder der Selbstdiagnose noch wird dadurch eine Diagnose durch einen Arzt ersetzt. Bitte hierzu den Hinweis zu Gesundheitsthemen beachten!</div>

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<td>Dieser Text basiert ganz oder teilweise auf dem Eintrag <i><a rel="nofollow" class="external text" href="http://flexikon.doccheck.com/de/Glykogenolyse">Glykogenolyse</a></i> im <i>Flexikon</i>, einem Wiki der Firma <a href="DocCheck" title="DocCheck">DocCheck</a>. Die Übernahme erfolgte am 5. März 2008 unter der damals gültigen <a href="GNU-Lizenz_f%C3%BCr_freie_Dokumentation" title="GNU-Lizenz für freie Dokumentation">GNU-Lizenz für freie Dokumentation</a>.

</td></tr></tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span></p></div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2025-09-29" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Glykogenolyse&oldid=260171533">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

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